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Mécanismes et macromolécules de la synthèse protéique
Notre équipe s'intéresse aux couples ARNt / aminoacyl-ARNt synthétases. Ces macromolécules sont des acteurs clés du processus de traduction de l'information génétique en protéine. Elles assurent l'incorporation correcte des acides aminés suivant l'ordre codé par l'ARN messager. Parmi les couples étudiés figurent ceux spécifiant l'acide aspartique (Asp), la tyrosine (Tyr), l'arginine (Arg) et la pyrrolysine (Pyl), 22e acide aminé identifié en 2002. À cette thématique principale s'ajoutent celles de la traduction des gènes de protéines histones et de la croissance des cristaux de biomolécules (cristallogenèse biologique).
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Lors la synthèse des protéine par le ribosome, les ARN de transfert servent de molécules adaptatrices entre la séquence de l'ARN messager (ARNm codé par 4 bases, A, C, G et U) et la séquence protéique (message à 20 acides aminés). Pour ce faire, chaque ARNt reconnaît un triplet (ou codon) de bases sur l'ARNm par l'une de ses extrémités. L'acide aminé correspondant à ce triplet est préalablement fixé à l'autre extrémité de l'ARNt par une aminoacyl-ARNt synthétase. Cette enzyme est à la fois spécifique de l'acide aminé et de l'ARNt. En général, chaque cellule comporte 20 synthétases, une par acide aminé.
Les aspects abordés sont les suivants :
- les mécanismes de reconnaissance moléculaire entre ARNt et synthétases
- la spécificité des synthétases pour leur acide aminé et le (les) ARNt correspondant(s)
- la régulation du taux de synthétases et de ARNt par la cellule
- l'interaction entre systèmes d'aminoacylation dans la cellule
- l'implication de ces macromoléules ou de leurs dérivés dans d'autres voies métaboliques
- l'évolution des systèmes d'aminoacylation à travers les âges
Ces études font appel à des outils de génétique, de biochimie, de biologie cellulaire, moléculaire et structurale.
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